LL-37 (5mg)

Wat is LL-37?

LL-37 is een humaan cathelicidinepeptide van 37 aminozuren, afgeleid van het C-terminale gebied van de hCAP18-precursor, die wordt gecodeerd door het CAMP-gen. Als het enige bekende humane cathelicidine is LL-37 een belangrijk onderzoeksonderwerp geworden binnen de aangeboren immuniteit, de biologie van antimicrobiële peptiden, membraaninteracties en cellulaire signalering. Zijn kationische en amfipathische structuur maakt het ook bruikbaar voor onderzoek naar peptide–membraaninteracties en gastheerverdedigingsmechanismen.

Koop LL-37 bij PeptaGen Labs Europe als een gelyofiliseerde onderzoeksverbinding van hoge zuiverheid die overeenkomt met de rijpe 37-residu LL-37-sequentie met vrije uiteinden, in plaats van de langere hCAP18-precursor of kortere LL-37-fragmenten. PeptaGen Labs handhaaft strikte zuiverheids- en kwaliteitsnormen, met onafhankelijke analytische tests door toonaangevende laboratoria zoals Janoshik en een certificaat van analyse voor elke productbatch.

Het product wordt uitsluitend geleverd voor onderzoek en ontwikkeling en is niet bedoeld voor humaan of veterinair gebruik.

Wat zit erbij?

LL-37 wordt geleverd als een gelyofiliseerd poeder in een afgesloten glazen flacon, meestal wit tot gebroken wit van uiterlijk.

Voor elke nieuwe batch wordt analytisch getest door onafhankelijke laboratoria, zoals Janoshik, en wordt een certificaat van analyse (CoA) ter verificatie verstrekt. Afhankelijk van het laboratorium en het geteste product kan de CoA analytische resultaten bevatten zoals:

• Identiteitstest: Bevestigt dat het materiaal overeenkomt met het rijpe LL-37-peptide van 37 aminozuren.
• HPLC-zuiverheid: Meet het aandeel van het belangrijkste LL-37-bestanddeel ten opzichte van detecteerbare chromatografische verontreinigingen.
• Massaspectrometrie (MS): Levert moleculaire-massagegevens ter ondersteuning van de identiteit en karakterisering van het peptide.
• Peptidegehalte: Helpt bij het vaststellen van de hoeveelheid LL-37 in het geteste materiaal.
• Verwante peptideverontreinigingen: Indien gerapporteerd, identificeert of kwantificeert het afgeknotte sequenties, deletieproducten of andere synthesegerelateerde peptidevarianten.
• Endotoxinetest: Indien uitgevoerd, beoordeelt het bacteriële endotoxinegehalten in het geteste monster.
• Steriliteitstest: Indien van toepassing, beoordeelt het materiaal op detecteerbare microbiële verontreiniging.
• Resterende oplosmiddelen of andere procesgerelateerde verontreinigingen: Indien van toepassing, helpt het contaminanten te beoordelen die verband houden met de synthese en zuivering van het peptide.

De batchspecifieke CoA moet worden gebruikt als de definitieve bron voor de analytische resultaten en specificaties van de geleverde LL-37-partij.

Testparameters kunnen variëren afhankelijk van het laboratorium en het geteste product. Voor LL-37 in het bijzonder moeten onderzoekers het rijpe peptide van 37 residuen onderscheiden van het precursoreiwit hCAP18 en van kortere, van LL-37 afgeleide fragmenten. LL-37 is het rijpe C-terminale peptide dat door proteolytische verwerking uit hCAP18 ontstaat.

Let op: de reconstitutieoplossing is niet bij het product inbegrepen. Indien nodig voor uw laboratoriumwerk kunt u BAC Water kopen uit ons assortiment en apart aan uw bestelling toevoegen.

Technische specificaties

Opmerking: De bovenstaande sequentie en moleculaire kenmerken hebben specifiek betrekking op het rijpe LL-37-peptide en niet op de volledige hCAP18-precursor of kortere, van LL-37 afgeleide fragmenten. Aangezien de exacte molecuulmassa die voor een geleverd onderzoeksmateriaal wordt gerapporteerd, licht kan variëren afhankelijk van de terminale groepen, controleert u de meegeleverde CoA om de moleculaire vorm van het geleverde materiaal te bevestigen.

Overzicht van LL-37 en werkingsmechanisme

LL-37 is het rijpe C-terminale peptide dat wordt gevormd uit de humane cathelicidine-precursor hCAP18. Cathelicidinen vormen een familie van antimicrobiële peptiden die als grotere precursoreiwitten worden geproduceerd en verwerkt om hun rijpe, biologisch actieve peptidevormen vrij te geven. Bij mensen codeert het CAMP-gen voor de cathelicidine-precursor hCAP18, die wordt verwerkt tot LL-37, het enige bekende humane cathelicidine. [1]

LL-37 is dus een positief geladen, amfipathisch peptide van 37 residuen. Wanneer het geassocieerd is met biologische membranen, neemt het overwegend een alfa-helicale structuur aan, een eigenschap die bijdraagt aan zijn interacties met lipidenmembranen. Deze structurele en fysisch-chemische kenmerken staan centraal in onderzoek naar de interacties van LL-37 met microbiële membranen, evenals de effecten ervan op gastheercellen en cellulaire signaleringsroutes.

LL-37 en microbiële membranen

De antimicrobiële activiteit van LL-37 wordt sterk beïnvloed door zijn kationische lading en amfipathische structuur. Veel bacteriële membranen bevatten negatief geladen lipiden en andere anionische oppervlaktecomponenten die het positief geladen peptide aantrekken. [2]

Na binding aan het microbiële oppervlak kan LL-37 zich associëren met en het lipidenmembraan verstoren. Experimentele modellen hebben verschillende mogelijke mechanismen van membraanverstoring beschreven, waaronder oppervlaktebedekking ("carpeting"), membraanverdunning, porievorming en lipidereorganisatie. Het precieze mechanisme kan variëren afhankelijk van de membraansamenstelling en experimentele omstandigheden.

Membraaninteractie en peptidestructuur

LL-37 kan zich in verschillende structurele toestanden bevinden, afhankelijk van zijn omgeving. In oplossing kan het peptide relatief ongeordende conformaties aannemen, terwijl interactie met membranen de vorming van een alfa-helicale structuur bevordert.

LL-37 kan onder bepaalde omstandigheden ook oligomeriseren. Deze structurele overgangen zijn belangrijke onderzoeksgebieden, omdat peptideconcentratie, lipidesamenstelling, ionische omstandigheden en membraaneigenschappen allemaal invloed kunnen hebben op de manier waarop LL-37 met zijn doelwit interageert. [3]

Immunomodulerende signalering

De activiteit van LL-37 reikt verder dan directe antimicrobiële effecten. Onderzoek heeft het peptide in verband gebracht met modulatie van aangeboren en verworven immuunresponsen, waaronder chemotaxis en regulatie van ontstekingssignalering. [2]

Meerdere celoppervlaktereceptoren en intracellulaire signaleringssystemen zijn betrokken bij LL-37-responsen, waaronder FPR2/ALX, P2X7 en met EGFR verwante signalering. LL-37 gedraagt zich echter niet als een conventionele ligand voor één enkele receptor. Bewijs suggereert dat membraaninteracties, receptortransactivatie en veranderingen in membraanorganisatie allemaal kunnen bijdragen aan de cellulaire effecten ervan.

LL-37 en ontstekingsonderzoek

LL-37 kan de productie en activiteit van ontstekingsmediatoren beïnvloeden, waarbij experimentele studies zowel pro-inflammatoire als ontstekingsmodulerende effecten rapporteren. De richting en omvang van deze responsen zijn afhankelijk van het celtype, de concentratie, de omringende moleculaire omgeving en experimentele omstandigheden. [4]

Deze contextafhankelijkheid is een belangrijke overweging bij het interpreteren van LL-37-onderzoek, vooral bij het vergelijken van resultaten uit verschillende experimentele modellen.

LL-37 en weefselbiologie

Onderzoek heeft LL-37 ook onderzocht in relatie tot celmigratie, angiogenese, epitheliale responsen en weefselherstel. Men denkt dat deze effecten interacties omvatten tussen het peptide, celmembranen en meerdere signaleringsroutes, eerder dan één enkel gedefinieerd moleculair doelwit. [5]

Over het geheel genomen wordt LL-37 het best begrepen als een multifunctioneel gastheerverdedigingspeptide, waarvan de biologische activiteit voortkomt uit een combinatie van membraaninteracties en contextafhankelijke effecten op cellulaire signalering en immuunresponsen.

Onderzoekstoepassingen en wetenschappelijke achtergrond

LL-37 is uitgebreid bestudeerd als humaan gastheerverdedigingspeptide, met onderzoek dat de biologie van antimicrobiële peptiden, aangeboren immuniteit, membraanbiofysica, ontsteking en weefselherstel omvat. Het brede onderzoeksprofiel weerspiegelt het vermogen van het peptide om zowel met microbiële membranen als met zoogdiercellen te interageren.

Onderzoek naar antimicrobiële peptiden

Een van de belangrijkste onderzoeksgebieden van LL-37 is zijn activiteit tegen micro-organismen. Studies hebben interacties onderzocht met grampositieve en gramnegatieve bacteriën, evenals schimmels en virussen.

Onderzoek suggereert dat LL-37 zich kan binden aan microbiële membranen via elektrostatische en hydrofobe interacties, waarbij de membraansamenstelling de resulterende respons beïnvloedt. Studies hebben LL-37 ook onderzocht in relatie tot bacteriële biofilms en antimicrobiële resistentie. [2]

Onderzoek naar aangeboren immuniteit

LL-37 is een belangrijk onderdeel van de humane aangeboren immuunverdediging. Het wordt geproduceerd door epitheelcellen en immuuncellen en kan deelnemen aan gastheerresponsen op microbiële blootstelling. [4]

Onderzoek heeft onderzocht hoe LL-37 interageert met immuuncellen, chemokinen en ontstekingsmediatoren. Deze studies hebben aangetoond dat LL-37 meer is dan een membraanactief antimicrobieel peptide, waarbij de biologische effecten zich uitstrekken tot de regulatie van immuunsignalering.

Immunomodulatie en ontstekingssignalering

LL-37 is onderzocht op zijn vermogen om ontstekingsresponsen te beïnvloeden, waaronder de productie van cytokinen en chemokinen en de migratie van immuuncellen. Belangrijk is dat de effecten ervan contextafhankelijk kunnen zijn: experimentele studies hebben zowel pro-inflammatoire als ontstekingsbeperkende activiteiten gerapporteerd, afhankelijk van het celtype en de omringende biologische omgeving. [6]

Dit maakt LL-37 nuttig voor onderzoek naar de relatie tussen antimicrobiële verdediging en ontstekingssignalering.

Membraanbiofysica en structuur-functieonderzoek

De kationische en amfipathische aard van LL-37 maakt het een nuttig model voor het bestuderen van peptide–membraaninteracties. Onderzoekers hebben onderzocht hoe peptideconcentratie, lipidesamenstelling, ionische omstandigheden en peptide-oligomerisatie de membraanbinding en het structurele gedrag beïnvloeden.

Deze studies kunnen membraanpermeabilisatie, porievorming, lipidereorganisatie en veranderingen in peptideconformatie omvatten.

Weefselherstel en angiogenese

Onderzoek heeft LL-37 ook onderzocht in relatie tot celmigratie, epitheliale responsen, angiogenese en wondherstel. Experimentele studies hebben effecten gerapporteerd op de proliferatie van endotheelcellen en vaatvorming, terwijl ander werk de expressie en activiteit van LL-37 tijdens epitheliale wondgenezing heeft onderzocht. [7]

Deze bevindingen maken LL-37 relevant voor laboratoriumstudies die de verbanden tussen aangeboren immuniteit, ontsteking en weefselremodellerende processen onderzoeken.

Onderzoek naar receptoren en cellulaire signalering

Hoewel membraaninteractie centraal staat in veel activiteiten van LL-37, heeft onderzoek verschillende receptor- en signaleringssystemen geïdentificeerd die kunnen bijdragen aan cellulaire responsen. Deze omvatten onder andere FPR2/ALX, P2X7 en met EGFR geassocieerde routes.

De diversiteit van gerapporteerde signaleringsmechanismen weerspiegelt de multifunctionele aard van LL-37 en de invloed van celtype en experimentele omstandigheden op de biologische activiteit ervan.

LL-37 en interacties tussen gastheer en microbe

LL-37 wordt ook bestudeerd als onderdeel van de bredere interactie tussen gastheerweefsels en micro-organismen. Onderzoek heeft onderzocht hoe het peptide tegelijkertijd de levensvatbaarheid van microben, het gedrag van immuuncellen en ontstekingssignalering kan beïnvloeden. [8]

Dit maakt LL-37 een nuttig experimenteel model voor het onderzoeken van hoe antimicrobiële peptiden directe pathogeenverdediging verbinden met bredere gastheerresponsmechanismen.

Vergelijking van LL-37 met verwante gastheerverdedigingspeptiden

LL-37 behoort tot de cathelicidinefamilie van humane gastheerverdedigingspeptiden en verschilt structureel van de defensinefamilies. De onderstaande vergelijking belicht de belangrijkste verschillen die relevant zijn voor onderzoek naar antimicrobiële peptiden en aangeboren immuniteit.

LL-37 en BPC-157

LL-37 en BPC-157 zijn structureel verschillende onderzoekspeptiden die beide zijn onderzocht in cellulair en weefselgebaseerd onderzoek. LL-37 is een cathelicidine van 37 aminozuren dat voornamelijk wordt bestudeerd binnen de aangeboren immuniteit, de biologie van antimicrobiële peptiden en membraaninteracties, terwijl BPC-157 is onderzocht in een reeks cellulaire en weefselresponsmodellen. Onderzoekers kunnen deze verbindingen vergelijken om te onderzoeken hoe structureel verschillende peptiden cellulaire processen en weefselgerelateerde responsen beïnvloeden.

LL-37 en Thymosin Alpha-1

LL-37 en Thymosin Alpha-1 bieden nog een nuttige vergelijking binnen immuungerelateerd onderzoek. LL-37 is een endogeen humaan gastheerverdedigingspeptide dat betrokken is bij aangeboren immuunresponsen en interacties met microbiële membranen, terwijl Thymosin Alpha-1 een synthetisch peptide van 28 aminozuren is dat wordt bestudeerd in relatie tot de functie van immuuncellen en immuunsignalering. Hun verschillende structuren en biologische rollen maken ze nuttige onderzoeksmaterialen voor het onderzoeken van verschillende aspecten van peptidegemedieerde immuunregulatie.

LL-37 en TB-500

LL-37 en TB-500 zijn ook onderzocht op gebieden van cellulaire en weefselbiologie, hoewel ze tot verschillende peptidefamilies behoren en verschillende moleculaire eigenschappen hebben. LL-37 wordt voornamelijk bestudeerd als een cathelicidine en gastheerverdedigingspeptide, terwijl TB-500 een van thymosine β4 afgeleid onderzoekspeptide is dat wordt geassocieerd met studies naar cellulaire migratie, cytoskeletale processen en weefselresponsen. Het vergelijken van hun onderzoeksprofielen kan helpen de biologie van antimicrobiële peptiden te onderscheiden van andere peptidegemedieerde cellulaire processen.

Opslag en laboratoriumhantering

LL-37 wordt geleverd als een gelyofiliseerd peptide. Door het materiaal afgesloten en beschermd te houden tegen vocht, hitte en onnodige blootstelling aan de omgeving, blijven de analytische kenmerken tijdens opslag beter behouden.

• Bewaar het afgesloten gelyofiliseerde materiaal volgens de productdocumentatie en batchspecifieke aanbevelingen.
• Voor langdurige opslag wordt voor gelyofiliseerd LL-37 doorgaans diepvriesopslag gebruikt.
• Bescherm tegen vocht en direct licht.
• Laat een koude flacon indien nodig een geschikte temperatuur bereiken voordat u deze opent, om condensatie op het gelyofiliseerde materiaal te beperken.
• Volg na bereiding voor laboratoriumgebruik de opslag- en stabiliteitsvoorwaarden die zijn vastgesteld voor de specifieke bereiding en het experimentele protocol.
• Vermijd onnodige, herhaalde vries-dooicycli bij het werken met bereide oplossingen.
• Gebruik geschikte laboratoriumprocedures om contaminatie tijdens bereiding en hantering tot een minimum te beperken.

LL-37 is een sterk kationisch peptide, en adsorptie aan laboratoriumoppervlakken kan een belangrijke overweging zijn, met name bij het werken met verdunde oplossingen. Wanneer u LL-37 koopt voor laboratoriumonderzoek, kan het kiezen van geschikte laboratoriummaterialen en het minimaliseren van onnodige overdrachten helpen om mogelijk materiaalverlies te beperken.

Er is geen enkele universeel toepasbare gebruiksstabiliteitsperiode voor alle onderzoeksbereidingen van LL-37. Stabiliteit kan afhangen van factoren zoals formulering, concentratie, container, oplosmiddel en opslagomstandigheden, dus de productdocumentatie en het experimentele protocol moeten voorrang krijgen boven algemene opslagperioden.

Certificaat van analyse en kwaliteitsborging

Een certificaat van analyse (CoA) biedt batchspecifieke analytische informatie over het geleverde LL-37-materiaal. Voor een gedefinieerd peptide van 37 aminozuren zijn identiteit en zuiverheid bijzonder belangrijk om te bevestigen dat het materiaal overeenkomt met de beoogde LL-37-sequentie.

Wat te controleren op een LL-37 CoA

Afhankelijk van het product en het testlaboratorium kan een CoA het volgende rapporteren:

• Identiteit: Bevestigt dat het materiaal overeenkomt met LL-37.
• Zuiverheid: Geeft het aandeel van het belangrijkste peptidebestanddeel aan ten opzichte van detecteerbare verontreinigingen.
• Peptidegehalte: Geeft informatie over het werkelijke peptidegehalte van het geteste materiaal.
• Aanvullende kwaliteitsparameters: Kan endotoxinen, steriliteit of microbiële limieten, watergehalte, resterende oplosmiddelen en elementaire verontreinigingen omvatten, indien van toepassing.

De CoA moet overeenkomen met de specifieke LL-37-partij die wordt aangekocht of bestudeerd. Onderzoekers moeten de batchdocumentatie gebruiken om de gerapporteerde resultaten, analytische methoden en specificaties die op dat materiaal van toepassing zijn, te beoordelen.

Testparameters kunnen variëren tussen onafhankelijke laboratoria, dus de batchspecifieke CoA moet worden beschouwd als de definitieve bron voor de analytische kenmerken van het geleverde LL-37-materiaal.

Veelgestelde vragen

Wat is LL-37?

LL-37 is een humaan cathelicidinepeptide van 37 aminozuren, geproduceerd uit het C-terminale gebied van het hCAP18-precursoreiwit, dat wordt gecodeerd door het CAMP-gen. Het is het enige bekende humane cathelicidine en is uitgebreid bestudeerd binnen de biologie van antimicrobiële peptiden, aangeboren immuniteit, membraaninteracties en immunomodulatie.

Wat is het verschil tussen LL-37 en hCAP18?

hCAP18 is het precursoreiwit waaruit het rijpe LL-37 wordt geproduceerd. Proteolytische verwerking van hCAP18 geeft het peptide LL-37 van 37 aminozuren vrij uit het C-terminale gebied ervan. De twee mogen daarom niet als uitwisselbare onderzoeksmaterialen worden behandeld: hCAP18 is het precursoreiwit, terwijl LL-37 het rijpe peptide is.

Waarvoor wordt LL-37 in onderzoek bestudeerd?

LL-37 is uitgebreid bestudeerd in onderzoek naar antimicrobiële peptiden, waaronder interacties met bacteriële en andere microbiële membranen. Andere onderzoeksgebieden omvatten aangeboren immuniteit, ontstekingssignalering, gastheer–microbe-interacties, membraanbiofysica, celmigratie en weefselbiologie.

Hoe werkt LL-37?

LL-37 heeft een kationische, amfipathische structuur waardoor het kan interageren met negatief geladen componenten van microbiële membranen. Studies hebben membraaninsertie, lipidereorganisatie en membraanpermeabilisatie gerapporteerd, hoewel het precieze mechanisme kan variëren met de membraansamenstelling en experimentele omstandigheden. Voorgestelde modellen omvatten tapijtachtige membraanverstoring en porievorming, eerder dan één universeel toepasbaar mechanisme.

Met welke receptoren interageert LL-37?

LL-37 kan de signalering van gastheercellen beïnvloeden via verschillende receptorsystemen en membraangerelateerde processen. Onderzoek heeft receptoren en routes geïmpliceerd, waaronder FPR2/ALX, P2X7 en met EGFR verwante signalering. LL-37 wordt daarom niet het best begrepen als een conventionele ligand die via één enkele receptor werkt; de cellulaire effecten ervan kunnen zowel directe membraaninteracties als receptorafhankelijke signalering omvatten.

Wat is het verschil tussen LL-37 en LL-37-fragmenten?

LL-37-fragmenten zijn kortere peptiden die zijn afgeleid van delen van de volledige sequentie van 37 aminozuren. Voorbeelden die in onderzoek worden bestudeerd, omvatten fragmenten zoals KR-12 en LL-32. Het verwijderen of wijzigen van delen van LL-37 kan de structuur, membraaninteracties en biologische eigenschappen ervan veranderen, dus van een fragment mag niet worden aangenomen dat het dezelfde kenmerken heeft als het volledige LL-37.

Hoe worden de zuiverheid en identiteit van LL-37 getest?

LL-37 kan worden gekarakteriseerd met analytische methoden, waaronder HPLC en massaspectrometrie. HPLC levert informatie over chromatografische zuiverheid en verwante peptidesoorten, terwijl massaspectrometrie informatie over de moleculaire massa levert ter ondersteuning van de identiteit van het peptide van 37 residuen. Aanvullende tests kunnen het peptidegehalte, endotoxinen, steriliteit, resterende oplosmiddelen of andere procesgerelateerde verontreinigingen beoordelen.

Waar kan ik LL-37 kopen voor onderzoek in Europa?

Als u zich in Europa bevindt, kunt u LL-37 kopen bij PeptaGen Labs als een gelyofiliseerd laboratoriumonderzoekspeptide. Het materiaal wordt geleverd in gelyofiliseerde poedervorm met batchspecifieke certificaten van analyse ter verificatie. Het product is uitsluitend bedoeld voor onderzoek en ontwikkeling en is niet bedoeld voor humaan of veterinair gebruik.

Wetenschappelijke referenties

1. Méndez-Samperio, P. (2010). The human cathelicidin hCAP18/LL-37: A multifunctional peptide involved in mycobacterial infections. Peptides, 31(9), 1791–1798. doi: 10.1016/j.peptides.2010.06.016.
2. Bhattacharjya, S., Zhang, Z., & Ramamoorthy, A. (2024). LL-37: Structures, antimicrobial activity, and influence on amyloid-related diseases. Biomolecules, 14(3), 320. doi: 10.3390/biom14030320.
3. Sancho-Vaello, E., Gil-Carton, D., François, P., Bonetti, E. J., Kreir, M., Pothula, K. R., Kleinekathöfer, U., & Zeth, K. (2020). The structure of the antimicrobial human cathelicidin LL-37 shows oligomerization and channel formation in the presence of membrane mimics. Scientific Reports, 10(1), 17356. doi: 10.1038/s41598-020-74401-5.
4. Pahar, B., Madonna, S., Das, A., Albanesi, C., & Girolomoni, G. (2020). Immunomodulatory role of the antimicrobial LL-37 peptide in autoimmune diseases and viral infections. Vaccines, 8(3), 517. doi: 10.3390/vaccines8030517.
5. Kahlenberg, J. M., & Kaplan, M. J. (2013). Little peptide, big effects: The role of LL-37 in inflammation and autoimmune disease. Journal of Immunology, 191(10), 4895–4901. doi: 10.4049/jimmunol.1302005.
6. Yang, B., Good, D., Mosaiab, T., Liu, W., Ni, G., Kaur, J., Liu, X., Jessop, C., Yang, L., Fadhil, R., Yi, Z., & Wei, M. Q. (2020). Significance of LL-37 on immunomodulation and disease outcome. BioMed Research International, 2020, 8349712. doi: 10.1155/2020/8349712.
7. Yang, Y., Wu, G., Wang, Y., Mao, Q., Zhang, D., & Wu, J. (2025). LL37 promotes angiogenesis: A potential therapeutic strategy for lower limb ischemic diseases. Frontiers in Pharmacology, 16, 1587351. doi: 10.3389/fphar.2025.1587351.
8. Svensson, D., & Nilsson, B. O. (2025). Human antimicrobial/host defense peptide LL-37 may prevent the spread of a local infection through multiple mechanisms: An update. Inflammation Research, 74(1), 36. doi: 10.1007/s00011-025-02005-8.